RETOUR AU SOMMAIRE          

Qu’est-ce qu’un prion ?

Le prion est un agent infectieux peu connu, mais dont on pense qu’il est responsable de certaines maladies du système nerveux central. Ce n’est pas un virus particulier. Il est de petite taille, hydrophobe et agrégable, il résiste étonnamment à la chaleur, aux radiations ionisantes, aux ultrasons, à la digestion par les nucléases, et aux agents chimiques qui inactivent habituellement les virus. On peut donc considèrer qu'il est encore plus dangereux à cause de cette incroyable résistance.

Il correspond à la forme anormale d’une protéine normale présente dans les cellules et ne possède pas d’acides nucléiques. Il s’agirait d’une accumulation de PrP dite résistante mais qui est infectieuse. La PrP normale possède 253 acides aminés et sa synthèse est gouvernée par le chromosome 20.

La PrP anormale induit la transformation de la protéine normale qui a acquérit elle-même des propriétés pathogènes et infectieuses. Cette PrP s’accumule là où l’infection est détectable. La PrP infectieuse n’a pas réellement de différences avec la PrP normale, les acides aminés sont les mêmes. La seule modification biochimique existant entre un cerveau sain et un cerveau infecté est que la PrP infectieuse est résistante à la digestion enzymatique par la protéinase K alors que la PrP normale y est sensible.

Les prions existent chez l’homme comme chez l’animal. Ils sont d’ailleurs responsables de la maladie de Creutzfeldt-Jakob et de l’Encéphalopathie Spongiforme Bovine (ESB).

Avant que les prions soient identifiés, ces maladies étaient groupées sous l’appellation collective d’"encéphalopathie spongiforme", en référence à l’aspect spongieux que présente le tissu cérébral chez un individu ou un animal atteint de ces différentes maladies.

                                                                                           

Quand et comment les prions ont-ils été découverts?

Ils furent identifiés pour la première fois vers la fin des années 1970 par un américain. Celui-ci démontra que l’agent infectieux de l’encéphalopathie spongiforme est exclusivement composé d’une protéine, la protéine prion dont la fonction est encore inconnue.  

   

Quel est leur mécanisme d’action?

Le prion est codé par un gène situé sur le bras court du chromosome humain 20. On ignore comment il se développe mais on suppose qu’il ne se multiplie pas lui-même, mais qu’il transforme des protéines normales en protéines anormales. Ce sont ces protéines transformées qui par leur accumulation provoquent les dégénérescences caractéristiques des maladies comme la maladies de Creutzfeldt-Jakob ou l’ESB. Les tissus cérébraux infectés sont altérés mais comme il n’y a pas d’inflammation ; on rapproche ces deux maladies, et d’autres, à des affections dégénératives. Il n’y a pas formation d’anticorps donc le système immunitaire ne réagit pas devant cet agent. Il n’est pour l’instant pas possible d’observer le prion au microscope.

La fonction de la PrP normale n’est pas essentielle à la survie puisque que bien que l’on ait éliminé le gène de PrP chez des souris, elles ont survécu.

La cellule étant incapable d’éliminer la PrP résistante serait tuée par son accumulation. Les prions, quelque soit leur espèce, induisent toujours une maladie à évolution lente, caractérisée par une longue période d’incubation sans aucun symptôme, puis par un syndrome neurologique qui se traduit essentiellement par des troubles majeurs de l’équilibre et une démence. Ces maladies neurovégétatives sont toujours mortelles.

                              

HAUT